Белки

Белки – это высокомолекулярные природные вещества, состоящие из цепочки аминокислот, соединенных пептидной связью. Важнейшая роль этих соединений — регуляция химических реакций в организме (ферментативная роль). Кроме того, они выполняют защитную, гормональную, структурную, пищевую, энергетическую функции.

По строению белки делятся на простые (белки) и сложные (белки). Количество аминокислотных остатков в молекулах различно: миоглобина — 140, инсулина — 51, что объясняет высокую молекулярную массу соединения (Mr), которая колеблется от 10 000 до 3 000 000 дальтон.

белки составляют 17 % от общей массы человека: 10 % — кожа, 20 % — хрящи, кости и 50 % — мышцы. Несмотря на то, что роль белков и протеидов на сегодняшний день недостаточно изучена, функционирование нервной системы, способность организма к росту, воспроизводству, протекание метаболических процессов на клеточном уровне напрямую связаны с активностью аминокислот кислоты.

История открытия

Процесс изучения белков восходит к 18 веку, когда группа ученых под руководством французского химика Антуана Франсуа де Фуркруа изучала альбумин, фибрин и глютен. В результате этих работ белки были обобщены и выделены в отдельный класс.

В 1836 году Малдер впервые предложил новую модель химического строения белков, основанную на теории радикалов. Он оставался общепринятым до 1850-х годов. Современное название белок — белок — соединение получило в 1838 г. А в конце 19 в немецкий ученый А. Коссель сделал поразительное открытие: он пришел к выводу, что аминокислоты являются важнейшими структурными элементами «строительные компоненты». Эта теория была экспериментально доказана в начале 20 века немецким химиком Эмилем Фишером.

В 1926 году американский ученый Джеймс Самнер в ходе своих исследований обнаружил, что фермент уреаза, вырабатываемый в организме, относится к белкам. Это открытие произвело революцию в мире науки и привело к осознанию того, насколько важны белки для жизни человека. В 1949 году английский биохимик Фред Сенгер экспериментально вывел аминокислотную последовательность гормона инсулина, подтвердив правильность представления о том, что белки представляют собой линейные полимеры аминокислот.

В 1960-х годах впервые на основе рентгеновской дифракции были получены пространственные структуры белков на атомарном уровне. Изучение этого высокомолекулярного органического соединения продолжается и по сей день.

Структура белков

Важнейшими структурными единицами белков являются аминокислоты, состоящие из аминогрупп (NH2) и карбоксильных остатков (СООН). В ряде случаев азот-водородные радикалы связаны с ионами углерода, количество и расположение которых определяют специфические свойства пептидных веществ. При этом положение углерода по отношению к аминогруппе выделяется в названии специальной приставкой: альфа, бета, гамма.

Для белков в качестве структурных единиц выступают альфа-аминокислоты, так как только они при удлинении полипептидной цепи обеспечивают белковым фрагментам дополнительную стабильность и прочность. Соединения этого типа существуют в природе в виде двух форм: L и D (кроме глицина). Элементы первого типа входят в состав белков живых организмов, продуцируемых животными и растениями, а второго типа входят в состав структур пептидов, образующихся путем нерибосомного синтеза в грибах и бактериях.

Строительные блоки белков связаны полипептидной связью, которая образуется путем соединения одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Короткие структуры обычно называют пептидами или олигопептидами (молекулярная масса 3400-10000 дальтон), а длинные, состоящие из более чем 50 аминокислот, полипептидами. Чаще всего белковые цепи содержат 100 — 400 аминокислотных остатков, а иногда 1000 — 1500. Белки образуют специфические пространственные структуры за счет внутримолекулярных взаимодействий. Их называют белковыми конформациями.

Различают четыре уровня организации белков:

1. Первичная — линейная последовательность аминокислотных остатков, соединенных прочной полипептидной связью.
2. Вторичная — упорядоченная организация белковых фрагментов в пространстве в виде спирали или складчатой ​​конформации.
3. Третичный — способ пространственной укладки спиральной полипептидной цепи, путем сворачивания вторичной структуры в клубок.
4. Четвертичный — сборочный белок (олигомер), который образуется при взаимодействии нескольких полипептидных цепей третичной структуры.

По форме строения белки делятся на 3 группы:

• фибриллярный;
• сферический;
• мембрана.

Белки первого типа представляют собой сшитые нитевидные молекулы, образующие длинные волокна или слоистые структуры. Учитывая, что фибриллярные белки отличаются высокой механической прочностью, они выполняют в организме защитные и структурные функции. Типичными представителями этих белков являются кератины волос и тканевые коллагены.

Глобулярные белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, свернутых в компактную эллипсоидальную структуру. К ним относятся ферменты, транспортные компоненты крови и тканевые белки.

Мембранные контакты представляют собой полипептидные структуры, встроенные в оболочку клеточных органелл. Эти соединения выполняют функцию рецепторов, посылая через поверхность необходимые молекулы и специфические сигналы.

На сегодняшний день существует большое разнообразие белков, определяемое количеством входящих в них аминокислотных остатков, пространственной структурой и последовательностью их расположения.

Однако для нормального функционирования организма необходимы только 20 альфа-аминокислот L-ряда, из которых 8 не синтезируются человеческим организмом.

Физические и химические свойства

Пространственная структура и аминокислотный состав каждого белка определяют его характерные физико-химические свойства.

Белки – твердые вещества, образующие коллоидные растворы при взаимодействии с водой. В водных эмульсиях белки присутствуют в виде заряженных частиц, так как в их состав входят полярные и ионные группы (–NH2, –SH, –COOH, –OH). Заряд белковой молекулы зависит от соотношения карбоксильных (–СООН), аминных (NH) остатков и рН среды. Интересно, что в состав белков животного происхождения входит несколько дикарбоновых аминокислот (глутаминовая кислота и аспарагиновая кислота), что определяет их отрицательный потенциал в водных растворах.

Некоторые вещества содержат значительное количество диаминокислот (гистидин, лизин, аргинин), вследствие чего ведут себя в жидкостях как белковые катионы. В водных растворах соединение устойчиво за счет взаимного отталкивания частиц с одинаковыми зарядами. Однако изменение рН среды предполагает количественную модификацию ионизированных групп в белке.

В кислой среде подавляется деградация карбоксильных групп, что приводит к снижению отрицательного потенциала белковой частицы. В щелочи, наоборот, замедляется ионизация остатков амина, в результате чего снижается положительный заряд белка.

При определенном рН, так называемой изоэлектрической точке, щелочная диссоциация эквивалентна кислой, в результате чего белковые частицы агрегируют и выпадают в осадок. Для большинства пептидов это значение находится в слабокислой среде. Однако существуют структуры с резким преобладанием щелочных свойств. Это означает, что большая часть белков сворачивается в кислой среде, а небольшая часть — в щелочной.

Белки в изоэлектрической точке неустойчивы в растворе и поэтому легко коагулируют при нагревании. При добавлении к осажденному белку кислоты или щелочи молекулы снова заряжаются, после чего соединение снова растворяется. Однако белки сохраняют свои характерные свойства только при определенных параметрах рН среды. Если связи, удерживающие пространственную структуру белка, каким-либо образом разрушаются, то упорядоченная конформация вещества деформируется, в результате чего молекула принимает вид беспорядочного хаотического клубка. Это явление называется денатурацией.

Изменение свойств белка приводит к действию химических и физических факторов: высокой температуре, ультрафиолетовому облучению, энергичному встряхиванию, сочетанию с белковыми преципитантами. В результате денатурации компонент теряет свою биологическую активность, утраченные свойства не возвращаются.

Белки дают цвет в реакциях гидролиза. При соединении раствора пептида с медным купоросом и щелочью появляется сиреневая окраска (биуровая реакция), при нагревании белков в азотной кислоте — желтый оттенок (ксантопротеиновая реакция), при взаимодействии с нитратным раствором ртути — малиновая окраска (реакция Милона). Эти исследования используются для обнаружения белковых структур различных типов.

Виды белков по возможности синтеза в организме

Значение аминокислот для организма человека нельзя недооценивать. Они действуют как нейротрансмиттеры, необходимы для правильного функционирования головного мозга, снабжают энергией мышцы и контролируют адекватность выполнения их функций витаминами и минералами.

Основная ценность соединения заключается в обеспечении нормального развития и функционирования организма. Аминокислоты производят ферменты, гормоны, гемоглобин, антитела. Синтез белков в живых организмах продолжается.

Однако этот процесс останавливается, если в клетках отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота. Нарушение образования белков приводит к расстройствам пищеварения, задержке роста, психоэмоциональной неустойчивости.

Большая часть аминокислот синтезируется в организме человека в печени. Однако есть соединения, которые необходимо ежедневно поставлять с пищей.

Это связано с распределением аминокислот по следующим категориям:

• незаменимый;
• полузаменяемый;
• сменный.

Каждая группа веществ имеет определенные функции. Рассмотрим их подробно.

Незаменимые аминокислоты

Человек не в состоянии самостоятельно производить органические соединения этой группы, но они необходимы для поддержания его жизнедеятельности.

Поэтому такие аминокислоты получили название «незаменимые» и должны регулярно поступать извне с пищей. Синтез белка без этого строительного материала невозможен. В результате недостаток хотя бы одного соединения приводит к нарушению обмена веществ, снижению мышечной массы, массы тела и остановке выработки белка.

Важнейшие аминокислоты для организма человека, особенно для спортсменов и их значение.

1. Валин. Является структурным компонентом белка с разветвленной цепью (BCAA), является источником энергии, участвует в азотном обмене, восстанавливает поврежденные ткани и регулирует уровень гликемии. Валин необходим для мышечного метаболизма и нормальной умственной деятельности. Применяется в медицинской практике в сочетании с лейцином, изолейцином для лечения головного мозга, печени, пораженного лекарственными, алкогольными или наркотическими интоксикациями организма.
2. Лейцин и изолейцин. Снижают уровень сахара в крови, защищают мышечную ткань, сжигают жир, служат катализаторами синтеза гормона роста, восстанавливают кожу и кости. Лейцин, как и валин, участвует в процессах энергообеспечения, что особенно важно для поддержания выносливости организма во время изнуряющих тренировок. Кроме того, изолейцин необходим для синтеза гемоглобина.
3. Треонин. Предотвращает жировое перерождение печени, участвует в белковом и жировом обмене, синтезе коллагена, эластана, образовании костной ткани (эмали). Аминокислота повышает иммунитет, восприимчивость организма к ОРВИ. Треонин содержится в скелетных мышцах, центральной нервной системе, сердце и поддерживает их работу.
4. Метионин. Улучшает пищеварение, участвует в лечении жиров, защищает организм от вредного воздействия радиации, уменьшает проявления токсикоза при беременности, применяется для лечения ревматоидного артрита. Аминокислота участвует в выработке таурина, цистеина, глутатиона, которые нейтрализуют и выводят из организма токсические вещества. Метионин способствует снижению уровня гистамина в клетках людей, страдающих аллергией.
5. Триптофан. Стимулирует выброс гормона роста, улучшает сон, снижает вредное воздействие никотина, стабилизирует настроение, используется для синтеза серотонина. Триптофан в организме человека способен превращаться в никотиновую кислоту.
6. Лизин. Участвует в производстве альбуминов, ферментов, гормонов, антител, восстановлении тканей и образовании коллагена. Эта аминокислота входит в состав всех белков и необходима для снижения уровня триглицеридов в сыворотке крови, нормального формирования костей, полного усвоения кальция и утолщения структуры волос. Лизин оказывает противовирусное действие, подавляет развитие ОРЗ и герпеса. Увеличивает мышечную силу, поддерживает азотистый обмен, улучшает кратковременную память, эрекцию, либидо. Благодаря своим положительным свойствам 2,6-диаминогексановая кислота способствует поддержанию здоровья сердца, препятствует развитию атеросклероза, остеопороза и генитального герпеса. Лизин в сочетании с витамином С, пролином препятствует образованию липопротеинов, вызывающих закупорку артерий и приводящих к сердечно-сосудистым патологиям.
7. Фенилаланин. Подавляет аппетит, уменьшает боль, улучшает настроение, память. В организме человека фенилаланин способен превращаться в аминокислоту тирозин, необходимую для синтеза нейротрансмиттеров (допамина и норадреналина). Из-за способности соединения преодолевать гематоэнцефалический барьер его часто используют для лечения неврологических заболеваний. Кроме того, аминокислоту применяют для борьбы с белыми очагами депигментации на коже (витилиго), шизофренией и болезнью Паркинсона.

Недостаток незаменимых аминокислот в организме человека приводит к:

• задержка роста;
• нарушение биосинтеза цистеина, белков, функционирования почек, щитовидной железы, нервной системы;
• деменция;
• потеря веса;
• фенилкетонурия;
• снижение иммунитета и уровня гемоглобина в крови;
• нарушение координации движений.

При занятиях спортом недостаток вышеперечисленных структурных единиц снижает спортивные результаты, увеличивая риск получения травм.

Пищевые источники незаменимых аминокислот

Таблица №1 «Продукты, богатые незаменимыми белками»

Имя продукт	Содержание аминокислот в 100 граммах продукта, грамм
	Триптофан	Треонин	Изолейцин	Лейцин
Грецкий орех	0,17	0,596	0,625	1,17
Лесной орех	0,193	0,497	0,545	1063
Миндаль	0,214	0,598	0,702	1488
Кешью	0,287	0,688	0,789	1472
Фисташки	0,271	0,667	0,893	1542
Арахис	0,25	0,883	0,907	1672
Бразильский орех	0,141	0,362	0,516	1,155
Кедровый орех	0,107	0,37	0,542	0,991
Кокос	0,039	0,121	0,131	0,247
Семена подсолнечника	0,348	0,928	1139	1659
Семена тыквы	0,576	0,998	1.1281	2419
Льняное семя	0,297	0,766	0,896	1235
Семена кунжута	0,33	0,73	0,75	1,5
Семена мака	0,184	0,686	0,819	1321
Сушеная чечевица	0,232	0,924	1116	1871
Мох сушеный	0,26	0,782	1008	1847
Сушеный нут	0,185	0,716	0,828	1374
Зеленый горошек сырой	0,037	0,203	0,195	0,323
Сушеные соевые бобы	0,591	1766	1971	3309
Сырой тофу	0,126	0,33	0,4	0,614
Твердый тофу	0,198	0,517	0,628	0,963
Жареный тофу	0,268	0,701	0,852	1306
Окара	0,05	0,031	0,159	0,244
Температура	0,194	0,796	0,88	1,43
Ночь	0,223	0,813	0,931	1509
Мисо	0,155	0,479	0,508	0,82
Черные бобы	0,256	0,909	0,954	1,725
Красная фасоль	0,279	0,992	1041	1882
Розовые бобы	0,248	0,882	0,925	1673
Пятнистая фасоль	0,237	0,81	0,871	1558
Белые бобы	0,277	0,983	1031	1865
Фасоль	0,223	0,792	0,831	1502
Пророщенная пшеница	0,115	0,254	0,287	0,507
Цельнозерновая мука	0,174	0,367	0,443	0,898
Макаронные изделия	0,188	0,392	0,57	0,999
Хлеб из цельной зерна	0,122	0,248	0,314	0,574
Ржаной хлеб	0,096	0,255	0,319	0,579
Овес (хлопья)	0,182	0,382	0,503	0,98
Рис белый	0,077	0,236	0,285	0,546
Коричневый рис	0,096	0,275	0,318	0,62
Дикий рис	0,179	0,469	0,618	1018
Гречка зеленая	0,192	0,506	0,498	0,832
Гречка жареная	0,17	0,448	0,441	0,736
Просо (зерно)	0,119	0,353	0,465	1,4
Построить очищенный	0,165	0,337	0,362	0,673
Вареная кукуруза	0,023	0,129	0,129	0,348
Коровье молоко	0,04	0,134	0,163	0,299
Овечье молоко	0,084	0,268	0,338	0,587
Творог	0,147	0,5	0,591	1116
Швейцарский сыр	0,401	1038	1537	2959
Сыр чеддар	0,32	0,886	1546	2385
Моцарелла	0,515	0,983	1,135	1826
Куриные яйца	0,167	0,556	0,641	1086
Говядина (корейка)	0,176	1.07	1219	2.131
Свинина (ветчина)	0,245	0,941	0,918	1697
Курица	0,257	0,922	1,125	1653
Турция	0,311	1227	1409	2184
Белый тунец	0,297	1163	1223	2156
Лосось, лосось	0,248	0,969	1018	1796
форель, микижа	0,279	1092	1148	2025
Атлантическая сельдь	0,159	0,622	0,654	1153

Продолжение таблицы №1 «Продукты, богатые незаменимыми белками»

Имя продукт	Содержание аминокислот в 100 граммах продукта, грамм
	Лизин	Метионин	Фенилаланин	Валина
Грецкий орех	0,424	0,236	0,711	0,753
Лесной орех	0,42	0,221	0,663	0,701
Миндаль	0,58	0,151	1.12	0,817
Кешью	0,928	0,362	0,951	1094
Фисташки	1142	0,335	1054	1,23
Арахис	0,926	0,317	1337	1082
Бразильский орех	0,492	1008	0,63	0,756
Кедровый орех	0,54	0,259	0,524	0,687
Кокос	0,147	0,062	0,169	0,202
Семена подсолнечника	0,937	0,494	1169	1315
Семена тыквы	1236	0,603	1733	1579
Льняное семя	0,862	0,37	0,957	1072
Семена кунжута	0,65	0,88	0,94	0,98
Семена мака	0,952	0,502	0,758	1095
Сушеная чечевица	1802	0,22	1273	1281
Мох сушеный	1664	0,286	1443	1237
Сушеный нут	1291	0,253	1034	0,809
Зеленый горошек сырой	0,317	0,082	0,2	0,235
Сушеные соевые бобы	2706	0,547	2.122	2029
Сырой тофу	0,532	0,103	0,393	0,408
Твердый тофу	0,835	0,162	0,617	0,64
Жареный тофу	1131	0,22	0,837	0,867
Окара	0,212	0,041	0,157	0,162
Температура	0,908	0,175	0,893	0,92
Ночь	1,145	0,208	0,941	1018
Мисо	0,478	0,129	0,486	0,547
Черные бобы	1483	0,325	1168	1.13
Красная фасоль	1618	0,355	1275	1233
Розовые бобы	1438	0,315	1,133	1096
Пятнистая фасоль	1356	0,259	1095	0,998
Белые бобы	1603	0,351	1263	1222
Фасоль	1291	0,283	1,017	0,984
Пророщенная пшеница	0,245	0,116	0,35	0,361
Цельнозерновая мука	0,359	0,228	0,682	0,564
Макаронные изделия	0,324	0,236	0,728	0,635
Хлеб из цельной зерна	0,244	0,136	0,403	0,375
Ржаной хлеб	0,233	0,139	0,411	0,379
Овес (хлопья)	0,637	0,207	0,665	0,688
Рис белый	0,239	0,155	0,353	0,403
Коричневый рис	0,286	0,169	0,387	0,44
Дикий рис	0,629	0,438	0,721	0,858
Гречка зеленая	0,672	0,172	0,52	0,678
Гречка жареная	0,595	0,153	0,463	0,6
Просо (зерно)	0,212	0,221	0,58	0,578
Построить очищенный	0,369	0,19	0,556	0,486
Вареная кукуруза	0,137	0,067	0,15	0,182
Коровье молоко	0,264	0,083	0,163	0,206
Овечье молоко	0,513	0,155	0,284	0,448
Творог	0,934	0,269	0,577	0,748
Швейцарский сыр	2585	0,784	1662	2.139
Сыр чеддар	2072	0,652	1311	1663
Моцарелла	0,965	0,515	1,011	1322
Куриные яйца	0,912	0,38	0,68	0,858
Говядина (корейка)	2264	0,698	1058	1329
Свинина (ветчина)	1,825	0,551	0,922	0,941
Курица	1765	0,591	0,899	1.1
Турция	2557	0,79	1.1	1464
Белый тунец	2437	0,785	1036	1367
Лосось, лосось	2.03	0,654	0,863	1139
форель, микижа	2287	0,738	0,973	1283
Атлантическая сельдь	1303	0,42	0,554	0,731

Таблица основана на данных, полученных из Сельскохозяйственной библиотеки США — Национальной базы данных питательных веществ США.

Полузаменимые

Соединения, относящиеся к этой категории, могут вырабатываться организмом только в том случае, если они частично поступают с пищей. Каждая разновидность полунезаменимых кислот выполняет определенные функции, которые невозможно заменить.

Рассмотрим их виды.

1. Аргинин. Это одна из самых важных аминокислот в организме человека. Он ускоряет заживление поврежденных тканей, снижает уровень холестерина и необходим для поддержания здоровья кожи, мышц, суставов и печени. Аргинин увеличивает образование Т-лимфоцитов, которые укрепляют иммунную систему, действуют как барьер и препятствуют внедрению болезнетворных микроорганизмов. Кроме того, аминокислота способствует детоксикации печени, снижает артериальное давление, замедляет рост опухолей, противостоит образованию тромбов, повышает прочность и улучшает состояние сосудов. Участвует в азотном обмене, синтезе креатина и показан людям, желающим похудеть и набрать мышечную массу. Аргинин содержится в семенной жидкости, соединительной ткани кожи и гемоглобине. Недостаток соединения в организме человека опасен развитием сахарного диабета, мужского бесплодия, задержкой полового созревания, гипертонией и иммунодефицитом. Натуральные источники аргинина: шоколад, кокос, желатин, мясо, молочные продукты, грецкий орех, пшеница, овес, арахис, соя.
2. Гистидин. Входит во все ткани человеческого организма, ферменты. Участвует в обмене информацией между центральной нервной системой и периферическими отделами. Гистидин необходим для нормального пищеварения, так как образование желудочного сока возможно только при его участии. Кроме того, препарат препятствует возникновению аутоиммунных, аллергических реакций. Недостаток компонента вызывает снижение слуха, повышает риск развития ревматоидного артрита. Гистидин содержится в сухих завтраках (рис, пшеница), молочных продуктах и ​​мясе.
3. Тирозин. Способствует образованию нейротрансмиттеров, уменьшает боли в предменструальный период, способствует нормальному функционированию всего организма, действует как природный антидепрессант. Аминокислота снижает привыкание к наркотическим, кофеиновым препаратам, помогает контролировать аппетит и выступает в качестве первого компонента для выработки дофамина, тироксина, адреналина. В синтезе белка тирозин частично заменяет фенилаланин. Кроме того, он необходим для синтеза гормонов щитовидной железы. Дефицит аминокислот замедляет обменные процессы, снижает артериальное давление, повышает утомляемость. Тирозин содержится в семенах тыквы, миндале, овсянке, арахисе, рыбе, авокадо, сое.
4. Цистин. Он содержится в бета-кератине — основном структурном белке волос, ногтевых пластин, кожи. Аминокислота всасывается в виде N-ацетилцистеина и используется при лечении кашля курильщика, септического шока, рака и бронхита. Цистин поддерживает третичную структуру пептидов, белков, а также действует как мощный антиоксидант. Связывает разрушительные свободные радикалы, токсичные металлы, защищает клетки от рентгеновского и радиационного облучения. Аминокислота входит в состав соматостатина, инсулина, иммуноглобулина. Цистин можно получить из следующих продуктов: брокколи, лук, мясные продукты, яйца, чеснок, красный перец.

Отличительной особенностью полузаменимых аминокислот является возможность их использования организмом для образования белков вместо метионина, фенилаланина.

Заменимые

Организм человека может самостоятельно вырабатывать органические соединения этого класса, удовлетворяя минимальные потребности внутренних органов и систем. Заменимые аминокислоты синтезируются из продуктов метаболизма и легкоусвояемого азота. Для восполнения суточной нормы их необходимо ежедневно поставлять в составе белков с пищей.

Рассмотрим, какие вещества относятся к этой категории:

1. Аланин. Используется как источник энергии, выводит токсины из печени, ускоряет превращение глюкозы. Предотвращает распад мышечной ткани за счет аланинового цикла, представленного в следующей форме: глюкоза — пируват — аланин — пируват — глюкоза. Благодаря этим реакциям строительный компонент белка увеличивает энергетические запасы и продлевает жизнь клеток. Избыток азота во время аланинового цикла выводится из организма с мочой. Кроме того, вещество стимулирует выработку антител, обеспечивает метаболизм кислот, сахаров и повышает иммунитет. Источники аланина: молочные продукты, авокадо, мясо, птица, яйца, рыба.
2. Глицин. Участвует в наращивании мышечной массы, синтезе гормонов, повышает уровень креатина в организме, способствует превращению глюкозы в энергию. Коллаген на 30% состоит из глицина. Клеточный синтез невозможен без участия этого соединения. На самом деле, если ткань повреждена, без глицина человеческое тело не сможет залечивать раны. Источниками аминокислот являются: молоко, бобовые, сыр, рыба, мясо.
3. Глютамин. После превращения органического соединения в глутаминовую кислоту оно проникает через гематоэнцефалический барьер и служит топливом для функционирования мозга. Аминокислота выводит токсины из печени, повышает уровень ГАМК, поддерживает тонус мышц, улучшает концентрацию внимания и участвует в выработке лимфоцитов. Препараты L-глютамина часто используются в бодибилдинге для предотвращения разрушения мышц за счет доставки азота к органам, удаления токсичного аммиака и увеличения запасов гликогена. Препарат применяют для снятия симптомов хронической усталости, улучшения эмоционального фона, лечения ревматоидного артрита, язвенной болезни, алкоголизма, импотенции, склеродермии. Лидерами по содержанию глютамина являются петрушка и шпинат.
4. Карнитин. Связывает и выводит жирные кислоты из организма. Аминокислота улучшает действие витаминов Е, С, снижает ожирение, снижает нагрузку на сердце. В организме человека карнитин вырабатывается из глутамина и метионина в печени и почках. Он бывает следующих видов: D и L. Наибольшую ценность для организма представляет L-карнитин, повышающий проницаемость клеточных мембран для жирных кислот. Таким образом, аминокислота увеличивает утилизацию липидов, замедляет синтез молекул триглицеридов в подкожно-жировом депо. После приема карнитина усиливается окисление липидов, запускается процесс потери жировой ткани, что сопровождается высвобождением энергии, запасенной в виде АТФ. L-карнитин увеличивает образование лецитина в печени, снижает уровень холестерина и препятствует образованию атеросклеротических бляшек. Несмотря на то, что эта аминокислота не относится к разряду незаменимых соединений, регулярный прием вещества предотвращает развитие сердечных патологий и позволяет вести активный образ жизни. Помните, что с возрастом уровень карнитина снижается, поэтому пожилым людям в первую очередь следует дополнительно ввести в свой ежедневный рацион БАД. Кроме того, большая часть вещества синтезируется из витамина С, В6, метионина, железа, лизина. Недостаток любого из этих соединений вызывает недостаток L-карнитина в организме. Природные источники аминокислот: мясо птицы, яичные желтки, тыква, семена кунжута, баранина, творог, сметана.
5. Аспарагин. Необходим для синтеза аммиака, правильного функционирования нервной системы. Аминокислота содержится в молочных продуктах, спарже, сыворотке, яйцах, рыбе, орехах, картофеле, птице.
6. Аспарагиновая кислота. Участвует в синтезе аргинина, лизина, изолейцина, образовании универсального топлива для организма — аденозинтрифосфата (АТФ), дающего энергию для внутриклеточных процессов. Аспарагиновая кислота стимулирует выработку нейромедиаторов, повышает концентрацию никотинамидадениндинуклеотида (НАДН), необходимого для поддержания функции нервной системы и головного мозга. Соединение синтезируется самостоятельно, при этом его концентрацию в клетках можно повысить, включив в рацион следующие продукты: сахарный тростник, молоко, говядину, птицу.
7. Глютаминовая кислота. Это основной возбуждающий нейротрансмиттер в спинном мозге. Органическое соединение участвует в перемещении калия через гематоэнцефалический барьер в спинномозговую жидкость и играет важную роль в метаболизме триглицеридов. Мозг способен использовать глутамат в качестве топлива. Потребность организма в дополнительном поступлении аминокислот возрастает при эпилепсии, депрессии, появлении ранней седины (до 30 лет), заболеваниях нервной системы. Природные источники глутаминовой кислоты: грецкие орехи, помидоры, грибы, морепродукты, рыба, йогурт, сыр, сухофрукты.
8. Пролин. Стимулирует синтез коллагена, необходим для формирования хрящевой ткани, ускоряет процесс заживления. Источники пролина: яйца, молоко, мясо. Вегетарианцам рекомендуется принимать аминокислоту с пищевыми добавками.
9. Серин. Регулирует количество кортизола в мышечной ткани, участвует в синтезе антител, иммуноглобулинов, серотонина, способствует усвоению креатина, играет роль в жировом обмене. Серин поддерживает нормальное функционирование центральной нервной системы. Основные пищевые источники аминокислот: цветная капуста, брокколи, орехи, яйца, молоко, соя, кумыс, говядина, пшеница, арахис, птица.

Таким образом, аминокислоты участвуют в протекании всех жизненных функций в организме человека. Перед покупкой пищевых добавок рекомендуется проконсультироваться со специалистом. Несмотря на то, что прием препаратов аминокислот, даже если они считаются безопасными, может усугубить скрытые проблемы со здоровьем.

Виды белка по происхождению

Сегодня различают следующие виды белков: яйца, сыворотка, овощи, мясо, рыба.

Рассмотрим описание каждого из них.

1. Яйцо. Считается эталоном среди белков, все остальные белки оцениваются по сравнению с ним, потому что он имеет самую высокую усвояемость. В состав желтка входят овомукоид, овомуцин, лизозин, альбумин, овоглобулин, коальбумин, авидин, причем альбумин является белковой составляющей. Сырые куриные яйца не рекомендуются людям с расстройствами пищеварения. Это связано с тем, что они содержат ингибитор фермента трипсина, замедляющего переваривание пищи, и белок авидин, присоединяющий жизненно важный витамин Н. Образовавшееся соединение не усваивается организмом и выводится из организма. Поэтому диетологи настаивают на употреблении яичных белков только после термической обработки, которая высвобождает питательное вещество из биотин-авидинового комплекса и разрушает ингибитор трипсина. Преимущества этого вида протеина: средняя скорость усвоения (9 грамм в час), высокий аминокислотный состав, способствует снижению массы тела. К недостаткам белка куриного яйца можно отнести высокую стоимость и аллергенные свойства.
2. Сыворотка. Белки этой категории имеют самую высокую скорость распада (10-12 граммов в час) среди цельных белков. После приема продуктов на основе молочной сыворотки в течение первого часа резко возрастает уровень пептидов и аминокислот в крови. При этом кислотообразующая функция желудка не изменяется, что исключает возможность газообразования и нарушения процесса пищеварения. Состав мышечной ткани человека по содержанию незаменимых аминокислот (валина, лейцина и изолейцина) наиболее близок к составу сывороточных белков. Этот тип белка снижает уровень холестерина, увеличивает количество глутатиона, имеет низкую стоимость по сравнению с другими видами аминокислот. Основным недостатком сывороточного протеина является быстрое усвоение соединения, что делает целесообразным его прием до или сразу после тренировки. Основным источником белка является сладкая сыворотка, получаемая при производстве творожных сырков. Отдельный концентрат, изолят, гидролизат сывороточного протеина, казеин. Первая из полученных форм не отличается высокой чистотой и содержит жир, лактозу, стимулирующую газообразование. Уровень белка в нем составляет 35-70%. По этой причине концентрат сывороточного протеина является самым дешевым строительным материалом в кругах спортивного питания. Изолят – продукт более высокой степени очистки, содержит 95% белковых фракций. Однако недобросовестные производители иногда обманывают, предлагая в качестве сывороточного протеина смесь изолята, концентрата, гидролизата. Поэтому следует тщательно контролировать состав добавки, где изолят должен быть единственным компонентом. Гидролизат — самый дорогой вид сывороточного протеина, который готов к немедленному усвоению и быстро проникает в мышечную ткань. Казеин при попадании в желудок превращается в тромб, который долго расщепляется (4-6 г в час). Благодаря этому свойству белок входит в состав детских смесей, так как он стабильно и равномерно поступает в организм, а интенсивный приток аминокислот приводит к отклонениям в развитии малыша.
3. Овощ. Несмотря на то, что белки в таких продуктах неполные, в сочетании друг с другом они образуют полноценный белок (наилучшее сочетание — бобовые + крупы). Основными поставщиками строительных материалов растительного происхождения являются продукты из сои, которые борются с остеопорозом, насыщают организм витаминами Е, В, фосфором, железом, калием, цинком. При употреблении соевый белок снижает уровень холестерина, решает проблемы, связанные с увеличением простаты, снижает риск развития злокачественных новообразований в груди. Показан людям, страдающим непереносимостью молочных продуктов. Для производства добавок используется соевый изолят (содержит 90 % белка), соевый концентрат (70 %), соевая мука (50 %). Скорость усвоения белка составляет 4 грамма в час. К недостаткам аминокислоты можно отнести: эстрогенную активность (из-за этого соединение нельзя принимать мужчинам в больших дозах, так как может возникнуть нарушение репродуктивной функции), наличие трипсина, замедляющего пищеварение. Растения, содержащие фитоэстрогены (нестероидные соединения, сходные по структуре с женскими половыми гормонами): лен, солодка, хмель, красный клевер, люцерна, красный виноград. Растительный белок также содержится в овощах и фруктах (капуста, гранаты, яблоки, морковь), злаках и бобовых (рис, люцерна, чечевица, льняное семя, овес, пшеница, соя, ячмень), напитках (пиво, бурбон), спорте гороховый протеин. Это высокоочищенный изолят, который содержит наибольшее количество аминокислоты аргинина (8,7% на грамм белка) по сравнению с сывороткой, соей, казеином и яичным материалом. Кроме того, белок гороха богат глютамином, лизином. Количество BCAA в нем достигает 18%. Интересно, что рисовый протеин усиливает пользу гипоаллергенного горохового протеина, используемого в рационе сыроедов, спортсменов и вегетарианцев.
4. Мясо. Количество белка в нем достигает 85%, из которых 35% составляют незаменимые аминокислоты. Мясной белок характеризуется нулевой жирностью, имеет высокий уровень усвоения.
5. Рыба. Этот комплекс рекомендуется для использования обычным человеком. Но спортсменам крайне нежелательно употреблять протеин для удовлетворения своих суточных потребностей, так как изолят рыбьего белка распадается на аминокислоты в 3 раза дольше, чем казеин.

Поэтому для снижения веса, набора мышечной массы при работе с рельефом рекомендуется использовать комплексные белки. Они обеспечивают пиковую концентрацию аминокислот сразу после приема внутрь.

Спортсмены с избыточным весом, склонные к образованию жира, должны отдавать предпочтение 50-80% медленного протеина, а не быстрого протеина. Основной спектр их действия направлен на длительное питание мышц.

Казеин усваивается медленнее, чем сывороточный протеин. Из-за этого концентрация аминокислот в крови постепенно увеличивается и держится на высоком уровне в течение 7 часов. В отличие от казеина, сывороточный протеин гораздо быстрее усваивается в организме, что создает сильнейший выброс соединения за короткий период (полчаса). Поэтому его рекомендуется принимать для предотвращения катаболизма мышечных белков непосредственно перед тренировкой и сразу после нее.

Промежуточное положение занимает яичный белок. Чтобы насытить кровь сразу после тренировки и сохранить высокую концентрацию белка после силовых упражнений, его прием следует сочетать с сывороточным изолятом, аминокислотой скоро. Эта смесь из трех белков устраняет недостатки каждого компонента, сочетая в себе все положительные свойства. Наиболее совместим сывороточный соевый белок.

Значение для человека

Роль, которую играют белки в живых организмах, настолько велика, что оценить каждую функцию практически невозможно, но мы кратко выделим наиболее важные из них.

1. Защитные (физические, химические, иммунные). Белки защищают организм от вредного воздействия вирусов, токсинов, бактерий, запуская механизм синтеза антител. При взаимодействии защитных белков с чужеродными веществами нейтрализуется биологическое действие возбудителей. Кроме того, белки участвуют в процессе коагуляции фибриногена в плазме крови, что способствует образованию тромба и закупорке раны. Благодаря этому при повреждении покровов тела белок защищает организм от кровопотери.
2. Каталитический. Все ферменты, так называемые биологические катализаторы, являются белками.
3. Транспорт. Основным переносчиком кислорода является гемоглобин, белок крови. Кроме того, другие виды аминокислот в процессе реакции образуют соединения с витаминами, гормонами, жирами, что обеспечивает их доставку к клеткам, внутренним органам и тканям.
4. Питательный. Источниками питания для формирования и роста плода в утробе матери являются так называемые резервные белки (казеин, альбумин.
5. Гормональный. Большинство гормонов в организме человека (адреналин, норадреналин, тироксин, глюкагон, инсулин, кортикотропин, соматотропин) являются белками.
6. Строительство. Кератин — основной структурный компонент волос, коллаген — соединительная ткань, эластин — стенки сосудов. Белки цитоскелета придают форму органеллам, клеткам. Большинство структурных белков являются нитевидными.
7. Двигатель. Актин и миозин (мышечные белки) участвуют в расслаблении и сокращении мышечной ткани. Белки регулируют трансляцию, сплайсинг, интенсивность транскрипции генов, а также процесс движения клеток по циклу. Моторные белки отвечают за движение тела, движение клеток на молекулярном уровне (реснички, жгутики, лейкоциты), внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин).
8. Сигнал. Эту функцию выполняют цитокины, факторы роста, гормональные белки. Они передают сигналы между органами, организмами, клетками, тканями.
9. Рецептор. Одна часть белкового рецептора получает раздражающий сигнал, другая часть реагирует и способствует конформационным изменениям. Таким образом, соединения катализируют химическую реакцию, связывают внутриклеточные молекулы-мессенджеры и действуют как ионные каналы.

Помимо вышеперечисленных функций, белки регулируют уровень рН во внутренней среде, выступают в роли резервного источника энергии, обеспечивают развитие и размножение организма и формируют способность мыслить.

В сочетании с триглицеридами белки участвуют в закладке клеточных мембран, с углеводами — в выработке секретов.

Синтез белков

Синтез белка — сложный процесс, происходящий в рибонуклеопротеидных частицах клетки (рибосомах). Белки трансформируются из аминокислот и макромолекул под контролем информации, закодированной в генах (в ядре клетки).

Каждый белок состоит из остатков фермента, которые определяются последовательностью нуклеотидов генома, кодирующей эту часть клетки. Поскольку ДНК сосредоточена в ядре клетки, а синтез белка происходит в цитоплазме, информация из кода биологической памяти передается на рибосомы с помощью специального посредника, называемого мРНК.

Биосинтез белка происходит в шесть стадий.

1. Перенос информации с ДНК на и-РНК (транскрипция). В прокариотических клетках переписывание генома начинается с распознавания определенной последовательности нуклеотидов ДНК ферментом РНК-полимеразой.
2. Активация аминокислот. Каждый «предшественник» белка, используя энергию АТФ, ковалентно связывается с молекулой транспортной РНК (т-РНК). В то же время т-РНК состоит из последовательно связанных нуклеотидов — антикодонов, определяющих индивидуальный генетический код (триплетный кодон) активированной аминокислоты.
3. Связывание белков с рибосомами (инициация). Молекула иРНК, содержащая информацию о конкретном белке, связана с малой частицей рибосомы, а инициирующая аминокислота присоединена к соответствующей тРНК. В этом случае транспортные макромолекулы взаимно соответствуют триплету мРНК, сигнализирующему о начале белковой цепи.
4. Удлинение полипептидной цепи (элонгация). Наращивание белковых фрагментов происходит путем последовательного добавления в цепь аминокислот, которые с помощью транспортных РНК транспортируются к рибосоме. На этом этапе формируется окончательная структура белка.
5. Остановка синтеза полипептидной цепи (терминация). О завершении построения белка сигнализирует специальный триплет мРНК, после чего полипептид высвобождается из рибосомы.
6. Сворачивание и процессинг белков. Чтобы принять характерную структуру, полипептид спонтанно сворачивается, образуя собственную пространственную конфигурацию. После синтеза на рибосоме белок подвергается химической модификации (процессингу) ферментами, в частности фосфорилированию, гидроксилированию, гликозилированию, тирозированию.

Новообразованные белки содержат на конце полипептидные фрагменты, которые действуют как сигналы, направляющие вещества в зону воздействия.

Трансформация белков контролируется генами-операторами, которые вместе со структурными генами образуют ферментативную группу, называемую опероном. Эта система управляется генами-регуляторами с помощью специального вещества, которое они при необходимости синтезируют. Взаимодействие этого вещества с оператором приводит к блокировке управляющего гена и, как следствие, терминации оперона. Сигналом к ​​возобновлению работы системы является реакция вещества с частицами индуктора.

Суточная норма

Таблица №2 «Потребности человека в белках»

Категория человека	Суточная норма белков, грамм
	Животное	Овощ	Общий
от 6 месяцев до 1 года			25
От 1 года до 1,5 лет	36	12	48
1,5 — 3 года	40	1. 3	53
34 года	44	19	63
5 – 6 лет	47	25	72
7 – 10 лет	48	32	80
11 – 13 лет	58	38	96
Мальчики 14-17 лет	56	37	93
Девушки 14 – 17 лет	64	42	106
Беременные женщины	65	12	109
Кормящие матери	72	48	120
Мужчины (студенты)	68	45	113
Женщины (студентки)	58	38	96
Спортсмены
Люди	77-86	68-94	154-171
Женщины	60-69	51-77	120-137
Мужчины, выполняющие тяжелую физическую работу	66	68	134
Мужчины до 70 лет	48	32	80
Мужчины старше 70 лет	45	тридцать	75
Женщины до 70 лет	42	28	70
Женщины старше 70 лет	39	26	65

Как видите, потребность организма в белках зависит от возраста, пола, физического состояния и нагрузки. Недостаток белка в продуктах приводит к нарушению работы внутренних органов.

Обмен в человеческом организме

Белковый обмен представляет собой совокупность процессов, отражающих активность белков в организме: переваривание, расщепление, усвоение в пищеварительном тракте, а также участие в синтезе новых веществ, необходимых для жизнеобеспечения. Учитывая, что белковый метаболизм регулирует, интегрирует и координирует большинство химических реакций, важно понимать ключевые этапы трансформации белков.

Печень играет ключевую роль в метаболизме пептидов. Если фильтрующий орган перестает участвовать в этом процессе, через 7 дней наступает летальный исход.

Последовательность протекания метаболических процессов.

1. Дезаминирование аминокислот. Этот процесс необходим для превращения избыточных белковых структур в жиры и углеводы. В ходе ферментативных реакций аминокислоты превращаются в соответствующие кетокислоты с образованием побочного продукта распада — аммиака. Деанимация 90% белковых структур происходит в печени, а в ряде случаев и в почках. Исключение составляют аминокислоты с разветвленным радикалом (валин, лейцин, изолейцин), которые метаболизируются в скелетных мышцах.
2. Образование мочевины. Аммиак, выделившийся при дезаминировании аминокислот, токсичен для организма человека. Нейтрализация токсического вещества происходит в печени под действием ферментов, превращающих его в мочевую кислоту. После этого мочевина поступает в почки, откуда выводится вместе с мочой. Остальная часть молекулы, не содержащая азота, модифицируется в глюкозу, которая при расщеплении высвобождает энергию.
3. Взаимопревращения между заменимыми аминокислотами. В результате биохимических реакций в печени (восстановительное аминирование, переаминирование кетокислот, превращения аминокислот) образуются заменимые и условно незаменимые белковые структуры, восполняющие их недостаток в рационе.
4. Синтез белков плазмы. Почти все белки крови, за исключением глобулинов, образуются в печени. Наиболее важными из них и доминирующими в количественном отношении являются альбумины и факторы свертывания крови.
   Процесс переваривания белков в пищеварительном тракте происходит за счет последовательного действия на них протеолитических ферментов, придающих продуктам распада возможность всасываться в кровь через стенку кишечника.

Расщепление белков начинается в желудке под влиянием желудочного сока (рН 1,5-2), содержащего фермент пепсин, ускоряющий гидролиз пептидных связей между аминокислотами. После этого пищеварение продолжается в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке, куда поступают панкреатический и кишечный соки (рН 7,2-8,2), содержащие неактивные предшественники ферментов (трипсиноген, прокарбоксипептидаза, химотрипсиноген, проэластаза). Слизистая оболочка кишечника вырабатывает фермент энтеропептидазу, которая активирует эти протеазы. Протеолитические вещества обнаруживаются также в клетках слизистой оболочки кишечника, поэтому после окончательного всасывания происходит гидролиз малых пептидов.

В результате таких реакций 95-97% белков расщепляется до свободных аминокислот, которые всасываются в тонком кишечнике. При недостатке или низкой активности протеаз непереваренный белок попадает в толстую кишку, где подвергается процессам распада.

Белковая недостаточность

Белки — класс высокомолекулярных азотистых соединений, функциональный и структурный компонент жизнедеятельности человека. Учитывая, что белки отвечают за построение клеток, тканей, органов, синтез гемоглобина, ферментов, пептидных гормонов, нормальное протекание метаболических реакций, их недостаток в питании приводит к нарушению функционирования всех систем организма.

Симптомы дефицита белка:

• гипотензия и мышечная дистрофия;
• снижение работоспособности;
• уменьшение толщины кожной складки, особенно над трехглавой мышцей плеча;
• сильная потеря веса;
• умственная и физическая усталость;
• отек (скрытый, а затем явный);
• прохлада;
• снижение тургора кожи, в результате чего она становится сухой, дряблой, тусклой, морщинистой;
• ухудшение функционального состояния волос (выпадение, истончение, сухость);
• потеря аппетита;
• плохое заживление ран;
• постоянное чувство голода или жажды;
• нарушение когнитивных функций (память, внимание);
• отсутствие прибавки массы тела (у детей).

Помните, что признаки легкой формы белковой недостаточности могут отсутствовать или скрываться длительное время.

Однако любая фаза дефицита белка сопровождается ослаблением клеточного иммунитета и повышением восприимчивости к инфекциям.

В результате больные чаще страдают заболеваниями органов дыхания, пневмонией, гастроэнтеритом и патологиями мочеполовых органов. При длительном недостатке азотистых соединений развивается тяжелая форма белково-энергетической недостаточности, сопровождающаяся уменьшением объема миокарда, атрофией подкожной клетчатки и западением межреберных промежутков.

Последствия тяжелой формы белковой недостаточности:

• медленный сердечный ритм;
• ухудшение всасывания белка и других веществ из-за недостаточного синтеза ферментов;
• уменьшение объема сердца;
• анемия;
• нарушение имплантации яйцеклетки;
• задержка роста (у новорожденных);
• функциональные расстройства желез внутренней секреции;
• гормональный дисбаланс;
• иммунодефицитные состояния;
• обострение воспалительных процессов из-за снижения синтеза защитных факторов (интерферона и лизоцима);
• снижение интенсивности дыхания.

Недостаток белка в рационе особенно негативно сказывается на организме ребенка: замедляется рост, нарушается костеобразование, задерживается умственное развитие.

Различают две формы белковой недостаточности у детей:

1. Маразм (недостаток сухого белка). Это заболевание характеризуется выраженной атрофией мышц и подкожной клетчатки (вследствие утилизации белков), задержкой роста и похуданием. При этом припухлость, явная или скрытая, отсутствует в 95% случаев.
2. Квашиоркор (изолированная белковая недостаточность). В начальной стадии у ребенка отмечаются апатия, раздражительность, вялость. В последующем отмечают задержку роста, мышечную гипотонию, жировую дистрофию печени и снижение тургора тканей. Наряду с этим возникают отеки, маскировка похудания, гиперпигментация кожи, шелушение отдельных участков тела и истончение волос. Нередко при квашиоркоре возникают рвота, диарея, анорексия, а в тяжелых случаях наступает коматозное состояние или сопор, который нередко заканчивается летальным исходом.

Вместе с этим у детей и взрослых могут развиваться смешанные формы белковой недостаточности.

Причины развития белковой нехватки

Возможными причинами развития белковой недостаточности являются:

• качественный или количественный дисбаланс питания (диета, голодание, малобелковое меню, неправильное питание);
• врожденные нарушения обмена аминокислот;
• повышенная потеря белка с мочой;
• длительный недостаток микроэлементов;
• нарушение синтеза белка вследствие хронических патологий печени;
• алкоголизм, наркомания;
• тяжелые формы ожогов, кровотечений, инфекционных заболеваний;
• нарушение всасывания белка в кишечнике.

Различают два вида белково-энергетической недостаточности: первичную и вторичную. Первое нарушение связано с недостаточным поступлением питательных веществ в организм, а второе является следствием функциональных нарушений или применения препаратов, угнетающих синтез ферментов.

При легкой и средней стадии белковой недостаточности (первичной) важно устранить возможные причины развития патологии. Для этого увеличивают суточную норму белков (относительно оптимальной массы тела), назначают прием поливитаминных комплексов. При отсутствии зубов или сниженном аппетите дополнительно к зондовому или самостоятельному кормлению применяют жидкие питательные смеси. Если белковая недостаточность осложняется диареей, предпочтительнее давать больным йогуртовые составы. Ни в коем случае не рекомендуется употреблять молочные продукты из-за неспособности организма перерабатывать лактозу.

Тяжелые формы вторичной недостаточности требуют стационарного лечения, так как для выявления расстройства необходимы лабораторные исследования. Для уточнения причины патологии измеряют уровень растворимого рецептора интерлейкина-2 в крови или С-реактивного белка. Альбумин плазмы, кожные антигены, общее количество лимфоцитов и CD4+ T-лимфоцитов также исследуются для подтверждения истории болезни и определения степени функциональной дисфункции.

Основными приоритетами лечения являются соблюдение контролируемой диеты, коррекция водно-электролитного баланса, устранение инфекционных патологий, насыщение организма питательными веществами. Учитывая, что вторичный дефицит белка может помешать излечению заболевания, спровоцировавшего его развитие, в ряде случаев назначают парентеральное или зондовое питание концентрированными смесями. При этом витаминотерапия применяется в дозах, вдвое превышающих суточную потребность здорового человека.

Если у больного имеется анорексия или причина дисфункции не выявлена, применяют также препараты, повышающие аппетит. Для увеличения мышечной массы допустимо применение анаболических стероидов (под контролем врача). Восстановление белкового баланса у взрослых происходит медленно, в течение 6-9 мес. У детей период полного выздоровления занимает 3-4 месяца.

Помните, что для профилактики дефицита белка важно каждый день включать в рацион белковые продукты растительного и животного происхождения.

Передозировка

Употребление в пищу продуктов, богатых белком, в избытке оказывает негативное влияние на здоровье человека. Передозировка белка в рационе не менее опасна, чем его недостаток.

Типичные симптомы избытка белка в организме:

• обострение проблем с почками, печенью;
• потеря аппетита, одышка;
• повышенная нервная возбудимость;
• обильные менструальные выделения (у женщин);
• сложность избавления от лишнего веса;
• проблемы с сердечно-сосудистой системой;
• усиление гнилостных процессов в кишечнике.

Определить нарушения белкового обмена можно с помощью азотистого баланса. Если количество поглощенного и выделенного азота одинаково, говорят, что у человека положительный баланс. Отрицательный баланс свидетельствует о недостаточном поступлении или плохом усвоении белка, что приводит к сжиганию собственного белка. Это явление лежит в основе развития утомления.

Небольшой избыток белка в рационе, необходимый для поддержания нормального баланса азота, не наносит вреда здоровью человека. При этом в качестве источника энергии используются излишки аминокислот. Но при отсутствии физической нагрузки у большинства людей потребление белка сверх 1,7 г на 1 кг массы тела способствует превращению избыточного белка в азотистые соединения (мочевину), глюкозу, которые должны быть выведены почками. Избыточное количество строительного компонента приводит к формированию в организме кислой реакции, увеличению потери кальция. Кроме того, животный белок часто содержит пурины, которые могут откладываться в суставах, что является предвестником развития подагры.

Передозировка белка в организме человека – крайне редкое явление. Сегодня в обычном рационе качественных белков (аминокислот) катастрофически не хватает.

Часто задаваемые вопросы

Какие плюсы и минусы протеинов животного и растительного происхождения?

Самым большим преимуществом источников животного белка является то, что они содержат все незаменимые аминокислоты, необходимые организму, в основном в концентрированной форме. Недостатками такого протеина является прием избыточного количества строительного компонента, превышающего суточную норму в 2-3 раза. Кроме того, продукты животного происхождения часто содержат вредные компоненты (гормоны, антибиотики, жиры, холестерин), которые вызывают отравление организма продуктами распада, вымывают «кальций» из костей и создают дополнительную нагрузку на печень.

Растительные белки хорошо усваиваются организмом. Они не содержат вредных ингредиентов, которые входят в состав белков животного происхождения. Однако растительные белки не лишены недостатков. Большинство продуктов (кроме сои) сочетаются с жиром (в семенах), содержат неполный набор незаменимых аминокислот.

Какой белок лучше всего усваивается в человеческом организме?

1. Яйца, скорость усвоения достигает 95 — 100%.
2. Молочные, сырные – 85 – 95%.
3. Мясо, рыба — 80 — 92%.
4. Соя — 60 — 80%.
5. Зерно — 50 — 80%.
6. Бобовые – 40 – 60%.

Это различие объясняется тем, что органы желудочно-кишечного тракта не вырабатывают ферменты, необходимые для расщепления всех видов белка.

Какие существуют рекомендации к употреблению протеинов?

1. Покрывают ежедневные потребности организма.
2. Убедитесь, что различные комбинации белков сопровождают пищу.
3. Не злоупотребляйте приемом избыточного белка в течение длительного периода времени.
4. Не ешьте богатую белком пищу на ночь.
5. Сочетайте белки растительного и животного происхождения. Это улучшит их усвоение.
6. Спортсменам перед тренировкой для преодоления высоких нагрузок рекомендуется пить протеиновый коктейль, богатый белком. Восполнить запас питательных веществ после занятий поможет гейнер. Спортивные добавки повышают уровень углеводов, аминокислот в организме, стимулируют быстрое восстановление мышечной ткани.
7. Белки животного происхождения должны составлять 50% суточного рациона.
8. Для удаления продуктов белкового обмена требуется гораздо больше воды, чем для расщепления и переработки других компонентов пищи. Во избежание обезвоживания необходимо выпивать 1,5-2 литра негазированной жидкости в день. Для поддержания водно-солевого баланса спортсменам рекомендуется употреблять 3 литра воды.

Сколько протеина может усвоиться за раз?

Лучший контент месяца

• Коронавирус: SARS-CoV-2 (COVID-19)
• Антибиотики для профилактики и лечения COVID-19: насколько они эффективны
• Самые распространенные «офисные» болезни
• Убивает ли водка коронавирус
• Как остаться в живых на наших дорогах?

Среди сторонников частого питания бытует мнение, что за один прием пищи может усваиваться не более 30 граммов белка. Считается, что больший объем нагружает пищеварительный тракт, и он не в состоянии справиться с перевариванием продукта. Однако это не более чем миф.

Организм человека за один присест способен преодолеть более 200 граммов белка. Часть белка пойдет на участие в анаболических процессах или СМП и будет откладываться в виде гликогена. Самое главное помнить, что чем больше белка поступает в организм, тем дольше он будет перевариваться, но усваиваться будет весь.

Избыточное количество белков приводит к увеличению отложения жира в печени, повышению возбудимости желез внутренней секреции и ЦНС, улучшает процессы распада и отрицательно влияет на работу почек.

Вывод

Белки являются составной частью всех клеток, тканей, органов в организме человека. Белки отвечают за регуляторную, моторную, транспортную, энергетическую и метаболическую функции. Соединения участвуют в усвоении минералов, витаминов, жиров, углеводов, повышают иммунитет и выступают строительным материалом для мышечных волокон.

Адекватное ежедневное потребление белка (см таблицу № 2 «Потребность человека в белке») является залогом поддержания здоровья и хорошего самочувствия в течение дня.