Ферменты

Ферменты – особый вид белков, которым природа отвела роль катализаторов различных химических процессов.

Этот термин постоянно на слуху, но не все понимают, что такое энзим или энзим, какие функции выполняет это вещество, и чем энзимы отличаются от энзимов и отличаются ли они вообще. Все это мы узнаем сейчас.

Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. А впервые человечество прибегло к использованию ферментов в быту более 5 тысяч лет назад, когда наши предки научились запасать молоко в «посуде» из желудков животных. В таких условиях под действием сычужного фермента молоко становилось сырным. И это только один пример того, как фермент действует как катализатор, ускоряющий биологические процессы. Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства сахара, маргарина, йогурта, пива, кожи, текстиля, спирта и даже бетона. Эти полезные вещества также содержатся в моющих средствах и стиральных порошках — они помогают удалять пятна при низких температурах.

История открытия

Фермент в переводе с греческого означает «закваска». А открытием этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван Гельмонту, жившему в 16 веке. В какой-то момент он очень заинтересовался спиртовым брожением и во время своих исследований обнаружил неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландцы называли его fermentum, что означает брожение. Затем, спустя почти три столетия, француз Луи Пастер, также наблюдавший процессы брожения, пришел к выводу, что ферменты — это не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бюхнер выделил фермент из дрожжей и решил, что это вещество не является живым организмом. Он же дал ему и свое имя — «зимаза». Через несколько лет другой немец, Вилли Кюне, предложил разделить все белковые катализаторы на две группы: энзимы и энзимы. Более того, он предложил называть второй термин «закваской», действие которой выходит за пределы живых организмов. И только 1897 год положил конец всем научным спорам: было решено использовать оба термина (фермент и фермент) как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки являются ферментами. Как и другие белки, ферменты состоят из аминокислот. И что интересно, на образование каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, как бусины на нитку. Но эта нить не гладкая — ее обычно перегибают в сотни раз. Это создает трехмерную структуру, уникальную для каждого фермента. Между тем молекула фермента представляет собой относительно крупное образование, и лишь малая часть структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота связана с определенным типом химической связи, и каждый фермент имеет свою уникальную аминокислотную последовательность. Для изготовления большинства из них используется около 20 видов. Даже незначительные изменения в аминокислотной последовательности могут кардинально изменить внешний вид фермента.

Биохимические свойства

Хотя в природе происходит большое количество реакций с участием ферментов, все их можно разделить на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием фермента определенного типа.

Реакции с участием ферментов:

1. Окисление и восстановление.

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера вспомним, как алкогольдегидрогеназы превращают первичные спирты в альдегиды.

1. Реакция группового переноса.

Ферменты, ответственные за эти реакции, называются трансферазами. Они обладают способностью перемещать функциональные группы из одной молекулы в другую. Это происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Трансферазы также перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а дисахариды образуются из остатков глюкозы.

1. Гидролиз.

Гидролазы, участвующие в реакции, способны разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

1. Создать или удалить двойную связь.

Этот тип реакции протекает негидролитическим путем с участием лиазы.

1. Изомеризация функциональных групп.

Во многих химических реакциях меняется положение функциональной группы в молекуле, но сама молекула состоит из того же числа и тех же типов атомов, что и до начала реакции. Другими словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Этот тип превращения возможен под действием изомеразных ферментов.

1. Образование одинарной связи с отщеплением элемента воды.

Гидролазы разрывают связи, присоединяя к молекуле элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Это создает простое соединение.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют почти все химические реакции, протекающие в клетках. Они жизненно необходимы человеку, облегчают пищеварение и повышают метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают расщеплять слишком большие молекулы на более мелкие «кусочки», которые организм может переварить. Другие, наоборот, связывают небольшие молекулы. Но ферменты, с научной точки зрения, очень избирательны. Это означает, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми работают ферменты, называются субстратами. Субстраты, в свою очередь, образуют связь с частью фермента, называемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключевого замка» активный центр фермента занимает место строго определенной конфигурации в субстрате. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, изменяют форму, чтобы соединиться.

Независимо от принципа взаимодействия результат всегда один – реакция под действием фермента идет во много раз быстрее. В результате этого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые затем отделяются от фермента. А каталитическое вещество продолжает делать свою работу, но уже с участием других частиц.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда ферменты выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает избыточное образование продукта реакции и дефицит субстрата. Результат – плохое самочувствие и тяжелые болезни. Причиной гиперактивности ферментов может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже привести к летальному исходу, когда, например, ферменты не выводят токсины из организма или возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутировавшие гены или наоборот гиповитаминоз и нехватка других питательных веществ. Кроме того, более низкая температура тела также замедляет работу ферментов.

Катализатор и не только

Сегодня часто можно услышать о пользе ферментов. Но что это за вещества, от которых зависит работоспособность организма?

Ферменты — это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется границами рождения и смерти. Они работают в организме только до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под влиянием других ферментов.

В ходе биохимической реакции они не входят в состав конечного продукта. По окончании реакции фермент покидает субстрат. После этого препарат снова готов начать работать, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько нужно организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну назначенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит для нее подходящий субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом использования ключа и замка — только правильно подобранные элементы могут работать вместе. Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном pH, а в качестве катализаторов они более стабильны, чем некоторые другие химические вещества.

Ферменты как катализаторы ускоряют метаболические процессы и другие реакции.

Как правило, эти процессы состоят из определенных стадий, каждая из которых требует работы определенного фермента. Без этого цикл трансформации или ускорения не может быть завершен.

Пожалуй, наиболее известной из всех функций ферментов является роль катализатора. Это означает, что ферменты объединяют химические вещества таким образом, чтобы снизить затраты энергии, необходимые для более быстрого образования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом возможности ферментов не заканчиваются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, представляет собой своего рода заряженную батарею, которая снабжает клетки энергией. Но функция АТФ невозможна без ферментов. А основным ферментом, вырабатывающим АТФ, является синтаза. На каждую молекулу глюкозы, преобразованную в энергию, синтаза производит примерно 32-34 молекулы АТФ.

Кроме того, в медицине активно используются ферменты (липаза, амилаза, протеаза). В частности, они выступают компонентом в ферментных препаратах, таких как Фестал, Мезим, Панзинорм, Панкреатин, которые применяются для лечения расстройства желудка. Но некоторые ферменты могут воздействовать и на систему кровообращения (растворять тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии тоже прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку фермент способен во много раз ускорять реакции, активность определяется так называемым числом оборота. Под этим термином понимается количество молекул субстрата (реактивных веществ), которое 1 молекула фермента может преобразовать за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

1. Концентрация субстрата.

увеличение концентрации субстрата приводит к ускорению реакции. Чем больше молекул активного вещества, тем быстрее протекает реакция, так как вовлекается больше активных центров. Однако ускорение возможно только до тех пор, пока не будут задействованы все молекулы фермента. После этого даже увеличение концентрации субстрата не ускорит реакцию.

1. Температура.

Как правило, повышение температуры приводит к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимается выше 40 градусов Цельсия. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура упадет ниже критической, скорость ферментативных реакций снова возрастет. Если температура продолжает повышаться, ковалентные связи разрываются, и каталитическая активность фермента теряется навсегда.

1. Кислотность.

На скорость ферментативных реакций также влияет значение рН. Каждый фермент имеет свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция протекает наиболее адекватно. Изменение уровня рН влияет на активность фермента, а значит, и на скорость реакции. Если изменение слишком велико, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, и фермент больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН восстанавливается и активность фермента.

Ферменты для пищеварения

Ферменты, обнаруженные в организме человека, можно разделить на 2 группы:

• метаболический;
• пищеварение.

Метаболические «работают» по обезвреживанию токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. И конечно ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают органы пищеварения, понятно из названия. Но и здесь работает принцип избирательности: определенный вид фермента воздействует только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из пищи, то необходимо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, способный расщеплять трудноусвояемую пищу.

Пищевые ферменты – это катализаторы, расщепляющие пищу до состояния, когда организм способен усваивать из нее полезные вещества. Пищеварительные ферменты бывают нескольких типов. В организме человека различные виды ферментов находятся в разных отделах пищеварительного тракта.

Ротовая полость

На этом этапе на пищу действует альфа-амилаза. Он расщепляет углеводы, крахмал и глюкозу, содержащиеся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки на пептиды, а желатиназа расщепляет желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На данном этапе «работают»:

• трипсин – отвечает за расщепление белков;
• альфа-химотрипсин – помогает усвоению белков;
• эластаза – расщепляет определенные виды белков;
• нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;
• стеапсин – способствует усвоению жирной пищи;
• амилаза – отвечает за усвоение крахмала;
• липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдует»:

• пептидазы – расщепляют пептидные соединения до уровня аминокислот;
• сахараза — помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;
• мальтаза – расщепляет дисахариды до моносахаридов (солодовый сахар);
• лактаза – расщепляет лактозу (глюкоза, содержащаяся в молочных продуктах);
• липаза – способствует всасыванию триглицеридов, жирных кислот;
• эрепсин – влияет на белки;
• изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:

• coli – отвечает за переваривание лактозы;
• лактобациллы – влияют на лактозу и некоторые другие углеводы.

Помимо этих ферментов, существуют также:

• диастаза – переваривает растительный крахмал;
• инвертаза – расщепляет сахарозу (столовый сахар);
• глюкоамилаза – превращает крахмал в глюкозу;
• альфа-галактозидаза – способствует перевариванию бобовых, семечек, соевых продуктов, корнеплодов и листовых овощей;
• бромелайн – фермент, получаемый из ананаса, способствует расщеплению различных видов белков, эффективен при разном уровне кислотности среды и обладает противовоспалительными свойствами;
• папаин, фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных белков и эффективен в отношении широкого спектра субстратов и кислотности.
• целлюлаза – расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в организме человека не встречается);
• эндопротеаза – расщепляет пептидные связи;
• экстракт бычьей желчи – фермент животного происхождения, стимулирует перистальтику кишечника;
• панкреатин – фермент животного происхождения, ускоряет переваривание жиров и белков;
• панкрелипаза – фермент животного происхождения, способствующий усвоению белков, углеводов и липидов;
• пектиназа – расщепляет полисахариды, содержащиеся во фруктах;
• фитаза – способствует усвоению фитиновой кислоты, кальция, цинка, меди, марганца и других минералов;
• ксиланаза – расщепляет глюкозу из зерен.

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, потому что они помогают организму расщеплять компоненты пищи в форму, которая может быть использована для получения питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но помимо этого многие полезные вещества, способствующие пищеварению, также содержатся в определенных продуктах.

Ферментированные продукты являются почти идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И если аптечные пробиотики «работают» только в верхних отделах пищеварительной системы и зачастую не доходят до кишечника, то действие ферментных препаратов ощущается на всем протяжении желудочно-кишечного тракта.

Лучший контент месяца

• Коронавирус: SARS-CoV-2 (COVID-19)
• Антибиотики для профилактики и лечения COVID-19: насколько они эффективны
• Самые распространенные «офисные» болезни
• Убивает ли водка коронавирус
• Как остаться в живых на наших дорогах?

Например, абрикосы содержат смесь полезных ферментов, в том числе инвертазу, отвечающую за расщепление глюкозы и способствующую быстрому выделению энергии.

Авокадо может служить естественным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов). В организме это вещество вырабатывается поджелудочной железой. Но чтобы облегчить жизнь этому организму, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо — вкусным и полезным.

Помимо того, что банан является, пожалуй, самым известным источником калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза помогает расщеплять мальтозу, так называемый солодовый сахар, которого много в пиве и кукурузном сиропе.

Еще один экзотический фрукт — ананас содержит целый комплекс ферментов, в том числе бромелайн. А еще он, согласно некоторым исследованиям, обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Экстремофилы и промышленность

Экстремофилы – это вещества, способные выживать в экстремальных условиях.

Живые организмы, а также ферменты, обеспечивающие их жизнедеятельность, обнаружены в гейзерах, где температура близка к температуре кипения, и глубоко во льдах, а также в условиях экстремальной солености (Долина Смерти в США). Кроме того, исследователи обнаружили ферменты, у которых уровень pH, как оказалось, тоже не является основным требованием для эффективной работы. Ученые с особым интересом изучают экстремофильные ферменты как вещества, которые могут найти широкое применение в промышленности. Даже сегодня ферменты уже нашли свое применение в промышленности как биологически и экологически чистые вещества. Применение ферментов применяется в пищевой промышленности, косметике и производстве бытовой химии.

При этом «услуги» ферментов в таких случаях обходятся дешевле синтетических аналогов. Кроме того, натуральные вещества биоразлагаемы, что делает их использование безопасным для окружающей среды. В природе существуют микроорганизмы, способные расщеплять ферменты на отдельные аминокислоты, которые затем становятся составляющими новой биологической цепи. Но это, как говорится, совсем другая история.

Источники

1. Коровкин Б.Ф. — Ферменты в жизни человека / Б.Ф. Коровкин. – М.: Медисин, 2016. – 770 с.